Mucolipidose II: Defeito no Tráfego de Enzimas Lisossomais

MedEvo Ciclo Básico — Prova 2025

Enunciado

Um lactente de 8 meses é levado ao pediatra devido a atraso no desenvolvimento neuropsicomotor, opacidade de córnea e traços faciais grosseiros. A biópsia de pele com análise de fibroblastos revela a presença de numerosas inclusões citoplasmáticas densas (células I). Estudos bioquímicos demonstram que diversas enzimas hidrolíticas, que deveriam atuar no lúmen lisossomal, estão presentes em concentrações elevadas no espaço extracelular, enquanto os lisossomos intracelulares estão deficientes dessas mesmas enzimas. O defeito fundamental nesta patologia reside na falha de uma modificação pós-traducional específica que ocorre no complexo de Golgi. Qual processo de triagem (sorting) molecular está comprometido neste cenário?

Alternativas

  1. A) Adição de sequências KDEL para o tráfego retrógrado ao retículo endoplasmático.
  2. B) Clivagem de peptídeos sinalizadores por peptidases na face cis do Golgi.
  3. C) Fosforilação de resíduos de manose em oligossacarídeos ligados à asparagina.
  4. D) O-glicosilação de resíduos de serina para ancoragem na membrana plasmática.

Pérola Clínica

Sempre que houver um quadro de múltiplas deficiências enzimáticas lisossomais simultâneas com níveis elevados dessas enzimas no plasma, pense em defeito de endereçamento no Golgi (M6P), e não em defeito num gene de uma enzima específica.

Contexto Educacional

A Mucolipidose tipo II, também conhecida como doença de inclusão de células I, é uma doença de depósito lisossomal rara e grave, caracterizada por um erro inato do metabolismo que afeta o direcionamento de múltiplas enzimas hidrolíticas para os lisossomos. Clinicamente, manifesta-se em lactentes com atraso no desenvolvimento, dismorfismo facial grosseiro, opacidade de córnea, disostose múltipla e cardiomiopatia, levando a um prognóstico reservado. A fisiopatologia central da Mucolipidose II reside em um defeito na enzima N-acetilglicosaminil-1-fosfotransferase, localizada no complexo de Golgi. Esta enzima é crucial para a modificação pós-traducional de enzimas lisossomais, adicionando um grupo fosfato a resíduos de manose em seus oligossacarídeos ligados à asparagina, formando o marcador manose-6-fosfato (M6P). Este marcador é essencial para o reconhecimento e direcionamento das enzimas para os lisossomos via receptores de M6P. Quando a fosforilação da manose é deficiente, as enzimas lisossomais não adquirem o sinal de M6P. Consequentemente, elas não são empacotadas corretamente nos lisossomos e são, em vez disso, secretadas para o espaço extracelular, onde podem ser detectadas em concentrações elevadas no soro. Dentro da célula, os lisossomos ficam deficientes nessas enzimas, acumulando substratos não digeridos e formando as características inclusões citoplasmáticas densas (células I) observadas em fibroblastos, que são a base do diagnóstico laboratorial.

Perguntas Frequentes

Por que as enzimas são secretadas se não têm o sinal?

A via de secreção constitutiva é o 'fluxo padrão' do Golgi. Se uma proteína não possui sinal de retenção no RE ou sinal de desvio para o lisossomo, ela é automaticamente levada para a membrana plasmática e exocitada.

O que são as inclusões nas células I?

São restos de macromoléculas (glicosaminoglicanos e lipídios) que não puderam ser digeridos porque as enzimas necessárias nunca chegaram ao lisossomo.

Onde exatamente ocorre a fosforilação da manose?

Inicia-se na face cis do complexo de Golgi, logo após a chegada da proteína vinda do Retículo Endoplasmático Rugoso.

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