HOA - Hospital de Olhos de Aparecida de Goiânia (GO) — Prova 2020
Quais das alterações bioquímicas apresentadas abaixo estão relacionadas com a presença de hemólise?
Hemólise = ↑ LDH, ↑ TGO, ↑ Bilirrubina indireta, ↓ Haptoglobina.
A hemólise, que é a destruição dos eritrócitos, libera componentes intracelulares e altera o metabolismo da hemoglobina. Isso leva ao aumento de LDH e TGO (enzimas intracelulares), aumento da bilirrubina indireta (produto da degradação do heme) e diminuição da haptoglobina (proteína que se liga à hemoglobina livre).
A hemólise é o processo de destruição prematura dos eritrócitos, resultando na liberação de seu conteúdo para a circulação. Essa condição pode ser intravascular ou extravascular e é a causa subjacente das anemias hemolíticas. O diagnóstico laboratorial da hemólise baseia-se na identificação de alterações bioquímicas específicas que refletem a destruição celular e o metabolismo da hemoglobina. Os marcadores bioquímicos clássicos de hemólise incluem: aumento da lactato desidrogenase (LDH), uma enzima intracelular abundante nos eritrócitos; aumento da bilirrubina indireta (não conjugada), produto da degradação do heme da hemoglobina; e diminuição da haptoglobina, uma proteína plasmática que se liga à hemoglobina livre para prevenir sua excreção renal e danos teciduais. A haptoglobina é consumida rapidamente durante a hemólise, levando à sua redução sérica. Além desses, a transaminase glutâmico-oxalacética (TGO), também conhecida como AST, pode estar elevada devido à sua presença nos eritrócitos. Outros achados laboratoriais que podem sugerir hemólise incluem reticulocitose (resposta da medula óssea), esferócitos ou outros fragmentos de eritrócitos no esfregaço de sangue periférico, e teste de Coombs direto positivo em casos de hemólise autoimune. A interpretação conjunta desses exames é crucial para o diagnóstico preciso e a identificação da causa da hemólise.
Os principais marcadores laboratoriais de hemólise incluem aumento da lactato desidrogenase (LDH), aumento da bilirrubina indireta, diminuição da haptoglobina e, em alguns casos, aumento da transaminase glutâmico-oxalacética (TGO).
A haptoglobina é uma proteína plasmática que se liga à hemoglobina livre liberada dos eritrócitos destruídos. Na hemólise, há um consumo excessivo de haptoglobina para ligar-se à hemoglobina livre, resultando em sua diminuição sérica.
A bilirrubina indireta (não conjugada) aumenta na hemólise porque a degradação acelerada da hemoglobina libera grandes quantidades de heme, que é convertido em bilirrubina indireta no baço e fígado, excedendo a capacidade de conjugação hepática.
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