Inibição Não Competitiva: Efeitos na Vmax e no Km

MedEvo Ciclo Básico — Prova 2025

Enunciado

Um estudante de medicina está realizando um experimento laboratorial para analisar a cinética da enzima Lactato Desidrogenase (LDH). Ele adiciona ao meio de reação um composto experimental que se liga a um sítio da enzima diferente do sítio ativo (sítio alostérico). Ao analisar os dados obtidos em um gráfico de Michaelis-Menten, o estudante observa que, mesmo adicionando grandes quantidades de substrato, a velocidade máxima (Vmax) da reação é permanentemente menor do que a da enzima pura, enquanto a concentração de substrato necessária para atingir metade dessa nova Vmax (Km) permanece a mesma. Qual o tipo de inibição observado e a explicação para a manutenção do Km?

Alternativas

1. A) Inibição competitiva; o inibidor impede a ligação do substrato ao sítio ativo.
2. B) Inibição não competitiva; o inibidor não altera a afinidade da enzima pelo substrato.
3. C) Inibição mista; o inibidor altera tanto a capacidade catalítica quanto a afinidade.
4. D) Inibição incompetitiva; o inibidor liga-se apenas ao complexo enzima-substrato já formado.

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